ENZIMAS
(Parte I)
Las enzimas son proteínas (o moléculas de naturaleza proteínica) que catalizan las reacciones bioquímicas del metabolismo modificando su velocidad. Dicho de otra manera, son capaces de disminuir la energía de activación de la reacción para que ésta transcurra más rápidamente mediante la formación de un estado intermedio denominado complejo enzima-sustrato.
1) Diferencias con los catalizadores químicos:
1ª Mayor velocidad de reacción --> son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones mucho más que cualquier catalizador no biológico
2ª Condiciones de reacción suaves --> las enzimas pueden llevar a cabo su función en condiciones de temperatura de entre 20 y 60 ºC, a presión atmosférica y a un pH cercano a la neutralidad
3ª Elevada especificidad --> las enzimas son catalizadores altamente específicos llevando a cabo su acción sobre un solo tipo de sustrato.
4ª Capacidad de regulación --> las actividades catalíticas de muchas enzimas varían en respuesta a las concentraciones de las sustancias distintas de sus sustratos
2) Clasificación:
Las enzimas se nombran y clasifican según el tipo de reacción que catalizan.
1ª Oxidorreductasas: catalizan reacciones redox. Utilizan coenzimas que también cambian su estado redox y actúan intracelularmente. Dentro de este grupo están:
a) deshidrogenasas = cuando el sustrato es donante de hidrógeno
b) reductasas = cuando el sustrato acepta el hidrógeno
c) oxidasa = cuando el aceptor del hidrógeno es el oxígeno
d) oxigenasa = cuando la molécula que se incorpora al sustrato es oxígeno
e) peroxidasa = cuando el aceptor del hidrógeno es el H2O2
2ª Transferasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos de una molécula a otra. Utilizan coenzimas y sólo actúan intracelularmente.
Ejemplos:
Transcarboxilasas, transmetilasas, transaminasas, y quinasas
3ª Hidrolasas: catalizan reacciones que implican la rotura hidrolítica (hay adición de agua) de enlaces químicos, tales como C - C, C - O, C – N, C – S y O - P. La mayoría no utilizan coenzimas y muchas actúan extracelularmente.
Ejemplos:
Amidasas, esterasas, proteasas, nitrilasas y lipasas
4ª Liasas: catalizan reacciones de ruptura de enlaces pero no por hidrólisis ni por oxidación. Aparecen enlaces dobles por efecto dela reacción y se pierde un grupo funcional. Algunas no requieren coenzimas y muchas actúan intracelularmente.
Ejemplos:
Descarboxilasas, deshidratasas, aldolasas y sintasas (estas últimas incorporan un grupo al doble enlacesin la intervención de energía ATP)
5ª Isomerasas: catalizan reacciones de transformación de un sustrato en su isómero correspondiente. Utilizan coenzimas y la mayoría actúan intracelularmente.
Ejemplos:
Epimerasas, racemasas y mutasas
6ª Ligasas: catalizan reacciones de formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N. Requieren energía (procedente del ATP) Actúan intracelularmente y requieren coenzimas.
Ejemplos:
Sintetasas y carboxilasas
3) Factores que afectan a la actividad enzimática:
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de una enzima son:
pH: ya que las enzimas poseen grupos químicos ionizables. Según el pH del medio estos grupos pueden tener carga positiva, negativo o neutra razón por la cual la mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH
Temperatura: por lo general un aumento en la temperatura acelera las reacciones químicas. En el caso de las enzimas al superar una determinada temperatura experimentan una desnaturalización y pérdida de su actividad. Temperatura óptima = temperatura a la cula la actividad catalítica es máxima
Concentración del sustrato: un aumento de la concentración del sustrato, para una concentración de enzima constante, provoca un aumento en la velocidad de reacción. Sin embargo, una concentración excesiva de sustrato no aumenta la velocidad de la reacción debido a que se produce una saturación de la enzima.
Presencia de inhibidores: son sustancias que disminuyen la actividad dela enzima. Pueden actuar de forma reversible o irreversible.
Clasificación de los inhibidores:
Irreversibles: son aquellos que se unen fuertemente a la enzima de forma que el tiempo de disociación es muy lento.
Reversibles: se caracterizan por una rápida disociación del complejo enzima-inhibidor. Se pueden dividir en tres grupos:
- a) Inhibidores competitivos --> compiten con el sustrato por ocupar el centro activo. Poseen una semejanza estructural con el sustrato que les permite situarse en el centro activo y bloquear la catálisis enzimática
- b) Inhibidores no competitivos --> se unen a la enzima en puntos diferentes l centro activo incapacitando a la enzima para desarrollar su actividad catalítica
- c) Inhibidores acompetitivos --> se unen a la enzima cuando ésta se encuentra formando el complejo enzima-sustrato inhabilitándole para continuar el proceso y formar el producto
